Anticuerpos, perros de presa para cuando todo lo demás no ha funcionado

Inmunoglobulina
Tomado de Wikipedia
Interpretación de inmunoglobulina
Tomado de Ciencia Hoy
Isotipos
Tomado de Betina.org

Las inmunoglobulinas son las proteínas de reconocimiento de antígenos elaboradas por los linfocitos B de vertebrados. De ellas hay dos versiones. Una de membrana, el BCR. Otra soluble, los anticuerpos. Ambas muy similares, ambas capaces de reconocer al mismo antígeno si han sido fabricadas por el mismo linfocito.

Los anticuerpos cuentan con cuatro cadenas. Iguales dos a dos. Por tanto, los anticuerpos son proteínas dotadas de simetría. De las cadenas, dos son mayores que las otras dos. Y se las llama pesadas, claro… A las primeras, porque a las segundas se las conoce por el original nombre de ligeras. No me digas que no son creativos… 😛

Las cadenas pesadas se unen con las ligeras en una parte de ellas, y entre sí en otra parte. Mediante puentes disulfuro para sujetarse fuertemente. Eso le da el aspecto de “Y”, con la unión a ligeras en la zona abierta y su conexión mutua en el palo de la letra. Ambas zonas son diferentes funcionalmente. La región de unión entre pesadas y ligeras es el lugar encargado de reconocer al antígeno. Y es muy variable porque hay muchos antígenos que reconocer; dos anticuerpos son diferentes entre sí porque son diferentes en este lugar. La región de unión entre ambas pesadas es la encargada de contactar con el resto de los componentes del sistema inmunitario a los que vayan a activar. Y es muy constante. Todos los anticuerpos son iguales si los miras por este lado. Y es lógico, porque van a contactar con los mismos elementos, sean macrófagos, linfocitos, complemento…

Hay cinco tipos de cadenas pesadas. No, no todas son iguales. Y, de esa manera, tenemos cinco tipos de anticuerpos, cinco isotipos: IgM, IgD, IgG, IgA, IgE (supongo que habrás adivinado que “Ig” significa inmunoglobulina…). También hay dos tipos de ligeras pero… pero son funcionalmente idénticas, así que no le voy a prestar más atención a eso hoy. ¿Por qué te cuento los tipos de cadenas pesadas? Porque esas diferencias las hacen capaces de unirse, o no, a unos receptores concretos. Y, por tanto, activar unos mecanismos inmunitarios u otros. Las inmunoglobulinas M, D, G, A y E actúan de modo distinto. Además, IgM es un pentámero (cinco unidades de inmunoglobulina unidas entre sí) e IgA es un dímero.

¿Qué logramos hacer con anticuerpos? Lo más básico, y muchas veces lo más eficiente, es recubrir físicamente al portador de antígenos. Con una capa de anticuerpos sobre él, unidos a todos los puntos a los que se puedan unir. Eso se llama neutralización del patógeno. Eso lo logran por sí mismos. Con sus partes variables. Que son las que ejecutan ese verbo: neutralizar. Y si el anticuerpo da con un antígeno diana que es importante para que el patógeno actúe (p.ej., una molécula que usa para reconocer a la célula a la que ha de dañar), pues todavía mejor…

Pero con sus partes constantes, fácilmente reconocibles por muchos otros agentes del sistema inmunitario, puede inducir más acciones, activarlas. Ese es el verbo de sus partes constantes: inducir. IgM, IgG e IgA pueden activar al complemento (por la vía clásica). Puede estimular la fagocitosis por los macrófagos (y por cualquier otra célula que tenga el receptor FcR). A esta estimulación de la fagocitosis se le ha dado un nombre propio: opsonización. Puede promover la acción citolítica (ya sabes, hacer agujeros en membranas) de linfocitos NK y eosinófilos. Pero también de neutrófilos y macrófagos, aunque estos en menor medida (son capaces de ejecutar esa función pero no es su profesión, no son especialistas en ello). IgE puede activar a basófilos y mastocitos y, por tanto, estimular la inflamación (de ahí que la alergia venga mediada por esa inmunoglobulina).

Y no hemos acabado… Es que IgM e IgA reconocen, con sus partes constantes, a otras que son como ellas, a otras IgM o a otras IgA. Y se unen entre sí, se polimerizan. Imagina que eres patógeno y se te han pegado múltiples IgM o IgA. Ahora, junto a ti, hay otro patógeno. Y tus IgM o IgA se unen a las de él, se enredan. Y otro. Y otro más. No puedes arrastrar todo ese peso, no puedes desplazarte. Solo te queda esperar a que te rematen. Es lo que se llama aglutinación.

Resumiendo, y en palabras sencillas y muy claras tomadas del fantástico libro de Inmunología de Regueiro, Lopez, González y Martínez (uno de los más recomendables que conozco en este tema), en sus palabras, te decía…:

“Las inmunoglobulinas reconocen antígeno en su estado nativo y lo hacen más manejable.”

Es decir, por el antígeno saben donde está el patógeno y mejoran el impacto de acciones que antes, por sí solas, no habían sido suficientes. Pero, además, lo inmovilizan y lo recubren. Para que haga menos daño. Son ayudantes de la inmunidad innata pero ambién son más que eso. Son perros de presa, que olfatean la presa y llevan al cazador hasta ella. Pero también muerden.

Otro día te daré detalles de las regiones variables e hipervariables, que son interesantísimas.

Pero hoy, quédate con cómo los anticuerpos neutralizan al virus de la gripe. E imagina disponer de esos anticuerpos para enfrentar esa enfermedad que, un día u otro, se volverá muy, muy peligrosa…

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